Fachbereich Physik


Navigation und Suche der Universität Osnabrück


Hauptinhalt

Topinformationen

Die Analyse von Proteinstrukturen und Proteindynamik mittels ortsspezifischer Spinmarkierung und EPR-Spektroskopie (Steinhoff)

Das interdisziplinäre Team unserer Arbeitsgruppe befasst sich mit der Bestimmung der Struktur und Dynamik biologisch oder medizinisch relevanter Makromoleküle und deren Komplexe mit dem Ziel, die Funktion auf atomarer Ebene zu verstehen. Fragestellungen sind beispielsweise:

  • Lichtsensitive Proteine: Signaltransfermechanismen am Beispiel des Sensory-Rhodopsins-Transducer-Komplexes 
  • Medizinisch relevante Proteine: Mechanismen des transmembranen Transports durch ABC- und Na/Prolin-Transporter
  • Proteinfaltungsmechanismen: Colcin A und seine Wechselwirkung mit der Zellmembran
  • Konformationsdynamik von DNA und RNA
  • Methodenentwicklung zur EPR

Dazu werden verschiedene biophysikalische Methoden eingesetzt. Ein Methodenschwerpunkt ist die Elektronenspinresonanz (EPR) Spektroskopie in Verbindung mit ortsspezifischer Spinmarkierung. Insbesondere wenn die hochauflösenden Verfahren Röntgenstrukturanalyse und 2D-NMR-Spektroskopie nicht anwendbar sind, lassen sich mittels ortspezifischer Spinmarkierungen Strukturdaten gewinnen, Strukturmodelle aus Cryo-Elektronenmikroskopie-Experimenten verfeinern oder Änderungen bekannter Strukturen zeitlich analysieren (siehe Publikationen).

Molecular Mechanisms of Biological Energy Conversion and Their Evolution (Mulkidjanian)

We try to understand the molecular mechanisms of energy conversion by enzymes. Initially we studied these mechanisms by using spectrophotometric and electrometric techniques that enable to trace subnanoscopic displacements of electric charges inside membrane proteins and at their surface with a resolution of up to 0.1 nm in space and up to 100 ns in time. More recently we became interested in the evolution of these mechanisms. We combine the tools of bioinformatics and comparative genomics with kinetic modeling, electrostatic calculations and molecular dynamics simulations. Such an evolutionary biophysics approach allowed us not only to reconstruct the origin and evolution of key membrane energy-converting enzymes (ATP synthase, cytochrome bc1 complex, NADH:ubiquinone oxidoreductase) and of the membrane bioenergetics as a whole, but also to identify several new enzyme families and biochemical pathways, see the publication list.

Figure from: D. N. Shalaeva, D. A. Cherepanov, M. Y. Galperin, A. V. Golovin, A. Y. Mulkidjanian (2018) Evolution of cation binding in the active sites of P-loop nucleoside triphosphatases in relation to the basic catalytic mechanism, eLife 2018;7:e37373, DOI: doi.org/10.7554/eLife.37373.